タンパク質

タンパク質（protein）は、多数のアミノ酸がペプチド結合で連なった高分子で、生体内で多様な機能を担う。

構造

アミノ酸配列を一次構造といい、局所的な二次構造、立体的な三次構造、複数鎖が集まった四次構造へと階層的に記述される。

機能

酵素、受容体、抗体、輸送体、構造タンパク質などとして、化学反応の触媒、情報伝達、物質輸送、構造維持を担う。

変性

温度やpHなどの変化により立体構造が崩れることを変性という。変性によって機能を失う場合がある。

折り畳みを支える相互作用

タンパク質の立体構造は、水素結合、疎水性相互作用、静電相互作用、分散力、場合によってはジスルフィド結合などで支えられる。疎水性側鎖が内部へ集まりやすいのは水との相互作用を含む効果であり、単一の強い結合だけが全体を固定しているわけではない。

例：配列と機能

活性部位では、離れた配列位置のアミノ酸が折り畳みによって近づき、基質を結合させ反応を促進することがある。一個の置換でも重要な電荷や配置が変われば機能へ大きく影響し得るが、すべての置換が機能を失わせるわけではない。配列の違いと機能の違いの関係は、構造や実験と合わせて評価する。

変性・分解・凝集

変性は主に高次構造が変わることで、必ずしもペプチド結合が切れる分解ではない。条件を戻せば再び折り畳む場合もあるが、凝集などにより元に戻らない場合もある。複数の鎖が集まる四次構造はすべてのタンパク質にあるわけではなく、一本の鎖で働くものも多い。実際のタンパク質には翻訳後修飾や柔軟な領域もある。

関連項目